As enzimas são moléculas biocatalisadoras que regulam as reacções metabólicas, cuja presença faz diminuir a energia de activação necessária para o início de uma reacção.

 As enzimas possibilitam a realização das reacções químicas metabólicas nas condições de temperatura intramoleculares.

Uma enzima catalisa apenas uma reacção envolvendo determinado tipo de moléculas. A substância sobre a qual actua uma enzima designa-se por substrato. O amido é o substrato sobre o qual actua cataliticamente a amílase – enzima.

As enzimas apresentam especificidade de acção. Certas enzimas actuam apenas sobre um determinado substrato – especificidade absoluta, e outras actuam sobre vários substratos que são semelhantes entre si – especificidade relativa.

As reacções metabólicas são, geralmente, sequenciais, sendo cada uma catalisada por uma enzima.

 A sequência de enzimas que funcionam em cooperação num conjunto de reacções constitui uma cadeia enzimática e a sequência de reacções constitui uma via metabólica. Numa via metabólica os produtos intermediários servem de substrato à reacção seguinte, até à obtenção do produto final. Desse modo, o sucesso de cada reacção depende da anterior. Se uma das enzimas faltar, o produto final não é formado, começando a acumular-se o produto intermediário.

Via metabólica e Cadeia Enzimática.


Constituição das enzimas

As enzimas são formadas por cadeias de aminoácidos dobradas entre si próprias, adquirindo uma estrutura globular. 

Certas enzimas apresentam na sua constituição dois componentes:

  • Apoenzima – molécula proteica;

  • Cofactor – molécula não proteica.

Constituição da Enzima


Estas enzimas só são funcionais quando a apoenzima está ligada ao cofactor. O cofactor tem a função de ajudar a enzima a ligar-se no substrato. Os cofactores podem ser:

  • Iões metálicos – Cu2+, Mn2+, Fe2+;

  • Coenzimas – composto orgânico, como derivados vitamínicos.

Ligação enzima-substrato

A configuração espacial de uma enzima determina a existência se uma região designada por centro activo, complementar a configuração espacial do todo ou de uma parte do substrato.

Ao nível do centro activo da enzima estabelece-se a ligação com o substrato, formando-se o complexo enzima-substrato. A ligação entre a enzima e o substrato é transitório. Ao terminar a reacção liberta-se o produto final, ficando a enzima intacta e apta a actuar sobre outro substrato, até que todos substratos estejam transformados.

Modelos de ligação enzima-substrato

  1. Modelo chave-fechadura – proposta por Emil Fischer, admite que o centro activo de uma enzima tem uma determinada estrutura onde apenas se pode encaixar um tipo de substrato com estrutura complementar desse substrato.


  1. Modelo de encaixe Induzido – Proposta por Koshland, este admite que existe uma interacção mais dinâmica entre a enzima e o substrato. O substrato ao ligar-se à enzima induz uma mudança na estrutura da molécula enzimática de modo que os aminoácidos do centro activo se moldem, formando um centro activo complementar do substrato. Esta mudança torna-se possível visto o centro activo de uma enzima não ser rígido.

Modelos de ligação enzima-substrato.


O modelo de encaixe induzido é mais dinâmico e permite explicar a actividade de certas enzimas que actuam sobre substratos ligeiramente diferentes, que o modelo de Fischer não explicava.

Factores que influenciam a actividade enzimática

A actividade enzimática pode ser afectada por certas condições, tais como:

  • Temperatura – temperaturas muito baixas anulam a actividade enzimática e temperaturas altas, acima de determinados valores, provocam alteração da estrutura do centro activo da enzima.

  • pH – o pH também pode destruir a estrutura do centro activo da enzima.

  • Concentração de substrato – concentrações elevadas de substratos pode afectar actividade enzimática causando inibição da enzima por excesso de substrato.

  • Concentração de enzima – concentrações elevadas de enzima fara a reacção acelerar, desde que haja substrato disponível para ligar-se à enzima. Uma vez que todo o substrato esteja ligado, a actividade enzimática não vai acelerar, pois não haver mais substratos onde as enzimas adicionais se possam ligar.