As enzimas são moléculas biocatalisadoras que regulam as reacções metabólicas, cuja presença faz diminuir a energia de activação necessária para o início de uma reacção.
As enzimas possibilitam a realização das reacções químicas metabólicas nas condições de temperatura intramoleculares.
Uma enzima catalisa apenas uma reacção envolvendo determinado tipo de moléculas. A substância sobre a qual actua uma enzima designa-se por substrato. O amido é o substrato sobre o qual actua cataliticamente a amílase – enzima.
As enzimas apresentam especificidade de acção. Certas enzimas actuam apenas sobre um determinado substrato – especificidade absoluta, e outras actuam sobre vários substratos que são semelhantes entre si – especificidade relativa.
As reacções metabólicas são, geralmente, sequenciais, sendo cada uma catalisada por uma enzima.
A sequência de enzimas que funcionam em cooperação num conjunto de reacções constitui uma cadeia enzimática e a sequência de reacções constitui uma via metabólica. Numa via metabólica os produtos intermediários servem de substrato à reacção seguinte, até à obtenção do produto final. Desse modo, o sucesso de cada reacção depende da anterior. Se uma das enzimas faltar, o produto final não é formado, começando a acumular-se o produto intermediário.
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| Via metabólica e Cadeia Enzimática. |
Constituição das enzimas
As enzimas são formadas por cadeias de aminoácidos dobradas entre si próprias, adquirindo uma estrutura globular.
Certas enzimas apresentam na sua constituição dois componentes:
Apoenzima – molécula proteica;
Cofactor – molécula não proteica.
Estas enzimas só são funcionais quando a apoenzima está ligada ao cofactor. O cofactor tem a função de ajudar a enzima a ligar-se no substrato. Os cofactores podem ser:
Iões metálicos – Cu2+, Mn2+, Fe2+;
Coenzimas – composto orgânico, como derivados vitamínicos.
Ligação enzima-substrato
A configuração espacial de uma enzima determina a existência se uma região designada por centro activo, complementar a configuração espacial do todo ou de uma parte do substrato.
Ao nível do centro activo da enzima estabelece-se a ligação com o substrato, formando-se o complexo enzima-substrato. A ligação entre a enzima e o substrato é transitório. Ao terminar a reacção liberta-se o produto final, ficando a enzima intacta e apta a actuar sobre outro substrato, até que todos substratos estejam transformados.
Modelos de ligação enzima-substrato
Modelo chave-fechadura – proposta por Emil Fischer, admite que o centro activo de uma enzima tem uma determinada estrutura onde apenas se pode encaixar um tipo de substrato com estrutura complementar desse substrato.
Modelo de encaixe Induzido – Proposta por Koshland, este admite que existe uma interacção mais dinâmica entre a enzima e o substrato. O substrato ao ligar-se à enzima induz uma mudança na estrutura da molécula enzimática de modo que os aminoácidos do centro activo se moldem, formando um centro activo complementar do substrato. Esta mudança torna-se possível visto o centro activo de uma enzima não ser rígido.
O modelo de encaixe induzido é mais dinâmico e permite explicar a actividade de certas enzimas que actuam sobre substratos ligeiramente diferentes, que o modelo de Fischer não explicava.
Factores que influenciam a actividade enzimática
A actividade enzimática pode ser afectada por certas condições, tais como:
Temperatura – temperaturas muito baixas anulam a actividade enzimática e temperaturas altas, acima de determinados valores, provocam alteração da estrutura do centro activo da enzima.
pH – o pH também pode destruir a estrutura do centro activo da enzima.
Concentração de substrato – concentrações elevadas de substratos pode afectar actividade enzimática causando inibição da enzima por excesso de substrato.
Concentração de enzima – concentrações elevadas de enzima fara a reacção acelerar, desde que haja substrato disponível para ligar-se à enzima. Uma vez que todo o substrato esteja ligado, a actividade enzimática não vai acelerar, pois não haver mais substratos onde as enzimas adicionais se possam ligar.



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